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Intercambio de ácidos grasos en proteínas confinadas: una segunda vida para los cristales de H-FABP

Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos

Intercambio de ácidos grasos en proteínas confinadas: una segunda vida para los cristales de H-FABP

Expositor: Dr. Eduardo Howard – Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos (IFLYSIB – CONICET).

Contacto:  howard.edu.ar@gmail.com

Fecha: Martes 24/11/2015 – 11.30 hs.

Las proteínas transportadoras de ácidos grasos (FABPs) tienen estructura de barril beta y en la cavidad interna del barril se acomodan moléculas poco solubles, que de esa forma son transportadas en el interior de la célula. El mecanismo por el cual el ligando entra y sale de la cavidad implica la apertura de un portal de la proteína, la salida/entrada del ligando, y cierre del portal. Estudiar esos procesos en la proteína cristalizada abre una posibilidad única, ya que al quedar confinada en la red cristalina los cambios conformacionales se encuentran condicionados por el empaquetamiento.

En el seminario presentaré los resultados de incubar (soaking) a temperatura ambiente un cristal de H-FABP que contenía ácido palmítico en una solución con ácido 2-BromoPalmítico, utilizando el Bromo como marcador de la presencia del ácido graso al momento de resolver la estructura por difracción de rayos-X. Hemos confirmado fuera de toda duda el intercambio de lípidos en el interior del cristal. El proceso de intercambio, con los reacomodamientos mencionados, no deja evidencia al momento de resolver la estructura, es decir, no se observan conformaciones múltiples, ni aumento en los factores de temperatura (B-factor) de las zonas implicadas, comparadas con las estructuras resueltas donde no se ha realizado la incubación. Discutiremos las conclusiones desde el punto de vista biológico, y cristalográfico, de estos resultados.

¡L@s esperamos a partir de las 11.15 hs con café y facturas!

 

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